Mathematical modeling of the effect of temperature on the activity and thermal stability of the inulinase of Kluyveromyces marxianus NRRL Y-7571
Descripción del Articulo
A mathematical model was used in this study to describe the effect of temperature on the activity and thermal stability (non-reactive conditions) of the inulinase of Kluyveromyces marxianus NRRL Y-7571. The model was taken from the literature, which was developed using the Arrhenius equation and exp...
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| Formato: | artículo |
| Fecha de Publicación: | 2015 |
| Institución: | Universidad Nacional de Trujillo |
| Repositorio: | Revistas - Universidad Nacional de Trujillo |
| Lenguaje: | español |
| OAI Identifier: | oai:ojs.revistas.unitru.edu.pe:article/1039 |
| Enlace del recurso: | https://revistas.unitru.edu.pe/index.php/scientiaagrop/article/view/1039 |
| Nivel de acceso: | acceso abierto |
| Materia: | inulinase thermal stability Arrhenius parameters mathematical modeling inulinasa estabilidad térmica parámetros de Arrhenius modelación matemática |
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Mathematical modeling of the effect of temperature on the activity and thermal stability of the inulinase of Kluyveromyces marxianus NRRL Y-7571Modelación matemática del efecto de la temperatura en la actividad y la estabilidad térmica de la inulinasa de Kluyveromyces marxianus NRRL Y-7571Diestra, JesúsMargarito, LucasVega, RobertoCastillo, Augustoinulinasethermal stabilityArrhenius parametersmathematical modelinginulinasaestabilidad térmicaparámetros de Arrheniusmodelación matemáticaA mathematical model was used in this study to describe the effect of temperature on the activity and thermal stability (non-reactive conditions) of the inulinase of Kluyveromyces marxianus NRRL Y-7571. The model was taken from the literature, which was developed using the Arrhenius equation and experimental data. A first-order kinetic equation was takenfor enzyme inactivation. The model parameters were determined by linear and nonlinear regression, reporting confidence intervals. The experimental data showed that the maximum activity acting on sucrose and inulin was reached at 55 °C and that these activities were highly sensitive to higher temperatures. Furthermore, inulolytica activity was more thermally stable than the invertase activity in the range from 48 to 60 °C. Using the model, the process temperature for the hydrolysis of sucrose and inulin was determined at the intersection of the curves of the relative activity and relative half-life, resulting 49 °C for both processes. Although this model was used with reference to the sucrose and inulin hydrolysis, the approach is a useful tool that can be applied to other enzymatic processes for determining the operating temperature, which is ultimately determined by an economic evaluation.Un modelo matemático se utilizó en este estudio para describir el efecto de la temperatura en la actividad y la estabilidad térmica (condiciones no reactivas) de la inulinasa de Kluyveromyces marxianus NRRL Y-7571. El modelo se tomó de la literatura, el cual se desarrolló utilizando la ecuación de Arrhenius y los datos experimentales. Una ecuación cinética de primer orden se asumió para la inactivación enzimática. Los parámetros del modelo se determinaron por regresión lineal y no lineal, reportando los intervalos de confianza. Los datos experimentales demostraron que la actividad máxima actuando en sacarosa e inulina se alcanzó a 55 °C y que estas actividades fueron altamente sensibles a temperaturas más altas. Además, la actividad inulolítica fue más estable térmicamente que la de invertasa en el rango de 48 a 60 °C. Utilizando el modelo, la temperatura del proceso para la hidrólisis de sacarosa e inulina se determinó en la intersección de las curvas de la actividad relativa y el tiempo de vida media relativo, resultando 49 °C para ambos procesos. Aunque este modelo se utilizó con referencia a la hidrólisis de la sacarosa e inulina, el enfoque es una herramienta útil que se puede aplicar a otros procesos enzimáticos para la determinación de la temperatura de operación, la que es últimamente determinada por una evaluación económica.Universidad Nacional de Trujillo2015-12-05info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionapplication/pdfhttps://revistas.unitru.edu.pe/index.php/scientiaagrop/article/view/1039Scientia Agropecuaria; Vol. 6 Núm. 4 (2015): Octubre - Diciembre; 303-312Scientia Agropecuaria; Vol. 6 No. 4 (2015): October - December; 303-3122306-67412077-9917reponame:Revistas - Universidad Nacional de Trujilloinstname:Universidad Nacional de Trujilloinstacron:UNITRUspahttps://revistas.unitru.edu.pe/index.php/scientiaagrop/article/view/1039/966https://revistas.unitru.edu.pe/index.php/scientiaagrop/article/view/1039/1311Derechos de autor 2015 Scientia Agropecuariainfo:eu-repo/semantics/openAccessoai:ojs.revistas.unitru.edu.pe:article/10392020-04-16T03:36:16Z |
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A mathematical model was used in this study to describe the effect of temperature on the activity and thermal stability (non-reactive conditions) of the inulinase of Kluyveromyces marxianus NRRL Y-7571. The model was taken from the literature, which was developed using the Arrhenius equation and experimental data. A first-order kinetic equation was takenfor enzyme inactivation. The model parameters were determined by linear and nonlinear regression, reporting confidence intervals. The experimental data showed that the maximum activity acting on sucrose and inulin was reached at 55 °C and that these activities were highly sensitive to higher temperatures. Furthermore, inulolytica activity was more thermally stable than the invertase activity in the range from 48 to 60 °C. Using the model, the process temperature for the hydrolysis of sucrose and inulin was determined at the intersection of the curves of the relative activity and relative half-life, resulting 49 °C for both processes. Although this model was used with reference to the sucrose and inulin hydrolysis, the approach is a useful tool that can be applied to other enzymatic processes for determining the operating temperature, which is ultimately determined by an economic evaluation. |
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