Análisis bioinformático de la proteasa ClpP deStreptococcus mutans asociada a la formación decaries dental humana
Descripción del Articulo
Objetivo: Realizar el análisis bioinformático de la proteasa ClpP de Streptococcusmutans relacionada con su tolerancia al estrés químico durante la formación decaries dental humana. Material y métodos: Para llevar a cabo este análisis se ha empleado la secuencia aminoacídica de la proteasa ClpPde S....
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Formato: | artículo |
Fecha de Publicación: | 2014 |
Institución: | Universidad María Auxiliadora |
Repositorio: | Agora |
Lenguaje: | español |
OAI Identifier: | oai:ojs2.revistaagora.com:article/10 |
Enlace del recurso: | https://revistaagora.com/index.php/cieUMA/article/view/10 |
Nivel de acceso: | acceso abierto |
Materia: | Streptococcus mutans Streptococcus pneumoniae ClpP endopeptidasa |
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Análisis bioinformático de la proteasa ClpP deStreptococcus mutans asociada a la formación decaries dental humanaChavez-Gamarra, MalúSandoval, Gustavo A. Streptococcus mutansStreptococcus pneumoniaeClpPendopeptidasaObjetivo: Realizar el análisis bioinformático de la proteasa ClpP de Streptococcusmutans relacionada con su tolerancia al estrés químico durante la formación decaries dental humana. Material y métodos: Para llevar a cabo este análisis se ha empleado la secuencia aminoacídica de la proteasa ClpPde S. mutans cepa UA159 obtenida a partir de la base de datos del GenBank(código de accesión Q8DST7.1), la cual fue utilizada para la determinación de susparámetros bioquímicos, dominios conservados, predicción de estructurassecundarias y modelamiento por homología, empleando las herramientasbioinformáticas ProtParam, Prosite, PHD Secondary Structure Prediction y SWISS-MODEL, respectivamente. La visualización de modelos tridimensionales se realizóempleando PyMol. Resultados: La proteasa ClpP de S. mutans es unamolécula ácida y de mediano peso molecular y además presenta dos dominiosaltamente conservados relacionados con endopeptidasas bacterianas. A partir dela predicción de su estructura tridimensional, la proteasa ClpP presenta una conformación tetradecamérica similar a un anillo, por el cual pasarían lasproteínas bacterianas que necesiten ser procesadas. Conclusión: La proteasa ClpPde S. mutans resulta importante para el proceso infectivo de esta bacteria lo cualpermitirá generar una variedad de estrategias para la inhibición de la colonización de la cavidad bucal.Universidad María Auxiliadora - UMA2014-12-18info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionArtículo evaluado por paresapplication/pdfhttps://revistaagora.com/index.php/cieUMA/article/view/1010.21679/arc.v1i2.29Revista Científica Ágora ; Vol. 1 Núm. 2 (2014); 31-352412-804X10.21679/arc.v1i2reponame:Agorainstname:Universidad María Auxiliadorainstacron:UMAspahttps://revistaagora.com/index.php/cieUMA/article/view/10/10Derechos de autor 2021 Malú Chavez-Gamarra, Gustavo A. Sandovalhttps://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0info:eu-repo/semantics/openAccessoai:ojs2.revistaagora.com:article/102021-04-02T01:51:42Z |
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