ISOLATION AND PARTIAL CHARACTERIZATION OF TWO PROTEASES FROM THE VENOM OF PERUVIAN Loxosceles laeta SPIDER
Descripción del Articulo
Two proteases from the glandular venom of Loxosceles laeta spider were isolated using a column of Sephadex G-100 gel molecular filtration equilibrated with 0,05M ammonium acetate buffer pH 5,0. One of them is a metalloprotease inhibited by 5 mM EDTA (60,5%) and the other is a serinoprotease inhibite...
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| Formato: | artículo |
| Fecha de Publicación: | 2016 |
| Institución: | Sociedad Química del Perú |
| Repositorio: | Revista de la Sociedad Química del Perú |
| Lenguaje: | español |
| OAI Identifier: | oai:rsqp.revistas.sqperu.org.pe:article/60 |
| Enlace del recurso: | http://revistas.sqperu.org.pe/index.php/revistasqperu/article/view/60 |
| Nivel de acceso: | acceso abierto |
| Materia: | Venom spider proteases procoagulant antivenom Veneno araña proteasa procoagulante antiveneno |
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ISOLATION AND PARTIAL CHARACTERIZATION OF TWO PROTEASES FROM THE VENOM OF PERUVIAN Loxosceles laeta SPIDERCARACTERIZACIÓN PARCIAL DE DOS PROTEASAS DEL VENENO DE LA ARAÑA CASERA DEL PERÚ Loxosceles laetaHuari, FrankLazo, FannyVivas, DanRodríguez, EdithYarlequé, ArmandoVenomspiderproteasesprocoagulantantivenomVenenoarañaproteasaprocoagulanteantivenenoTwo proteases from the glandular venom of Loxosceles laeta spider were isolated using a column of Sephadex G-100 gel molecular filtration equilibrated with 0,05M ammonium acetate buffer pH 5,0. One of them is a metalloprotease inhibited by 5 mM EDTA (60,5%) and the other is a serinoprotease inhibited by 5 mM PMSF (93,3%). The metalloproteinase had activity on casein and dimethylcasein while the serinoprotease had activity on citrated human plasma. They showed different molecular weights by PAGE-SDS: 35 kDa and 15,9 kDa. In addition both were antigenic against commercial loxoscelic antivenom by immunodifusion assays.A partir del veneno glandular de la araña casera Loxosceles laeta, se han aislado dos proteasas, una inespecífica con actividad sobre caseína y dimetilcaseína mientras que la otra es una proteasa con actividad procoagulante sobre plasma humano citratado. Para ello, se utilizó una columna de filtración molecular sobre Sephadex G-100, equilibrada con buffer acetato de amonio 0,05M pH 5,0, determinándose el contenido proteico por absorbancia a 280 nm y las respectivas actividades en cada fracción. También se midieron las actividades enzimáticas de: hialuronidasa, fosfolipasa A2, amidolítica, y la actividad hemorrágica. El análisis electroforético por PAGE-SDS determinó que la enzima proteolítica tiene un peso molecular de 35 kDa en tanto que la fracción procoagulante registró un peso molecular de 15,9 kDa. La actividad proteolítica fue inhibida por EDTA 5 mM en un 60,5% mientras que la fracción procoagulante fue inhibida por PMSF 5mM en un 93,3%. Por tanto, tales enzimas corresponden a una metaloproteasa y a una serinoproteasa, respectivamente. Por ensayos de inmunodifusión doble, ambas proteínas mostraron reactividad inmunogénica frente al antiveneno loxoscélico comercial.Sociedad Química del Perú2016-09-30info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersiontexttextoapplication/pdfhttp://revistas.sqperu.org.pe/index.php/revistasqperu/article/view/6010.37761/rsqp.v82i3.60Revista de la Sociedad Química del Perú; Vol. 82 Núm. 3 (2016): Revista de la Sociedad Química del Perú; 296 - 305Journal of the Chemical Society of Peru; Vol. 82 No. 3 (2016): Journal of Sociedad Química del Perú; 296 - 3052309-87401810-634X10.37761/rsqp.v82i3reponame:Revista de la Sociedad Química del Perúinstname:Sociedad Química del Perúinstacron:SQPspahttp://revistas.sqperu.org.pe/index.php/revistasqperu/article/view/60/5220162016Derechos de autor 2016 Sociedad Química del Perúhttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0info:eu-repo/semantics/openAccessoai:rsqp.revistas.sqperu.org.pe:article/602020-03-04T04:00:06Z |
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Two proteases from the glandular venom of Loxosceles laeta spider were isolated using a column of Sephadex G-100 gel molecular filtration equilibrated with 0,05M ammonium acetate buffer pH 5,0. One of them is a metalloprotease inhibited by 5 mM EDTA (60,5%) and the other is a serinoprotease inhibited by 5 mM PMSF (93,3%). The metalloproteinase had activity on casein and dimethylcasein while the serinoprotease had activity on citrated human plasma. They showed different molecular weights by PAGE-SDS: 35 kDa and 15,9 kDa. In addition both were antigenic against commercial loxoscelic antivenom by immunodifusion assays. |
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