A PURIFICATION AND CHARACTERIZATION OF HIGH MOLECULAR WEIGHT HEMORRHAGIN PRESENT IN THE SNAKE VENOM Bothrops pictus

Descripción del Articulo

A hemorrhagin with metalloprotease activity was purified from the venom of Bothrops pictussnake using Sephadex G-75 molecular gel filtration and DEAE A-50 ionic exchange column.Thus a homogeneus protein entity was obtained with 62 kDa under non reducting conditions.Hemorrhagin is a acid protein, att...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autores: Bellido, Candy, Lazo, Fanny, Rodríguez, Edith, Yarlequé, Armando
Formato: artículo
Fecha de Publicación:2016
Institución:Sociedad Química del Perú
Repositorio:Revista de la Sociedad Química del Perú
Lenguaje:español
OAI Identifier:oai:rsqp.revistas.sqperu.org.pe:article/48
Enlace del recurso:http://revistas.sqperu.org.pe/index.php/revistasqperu/article/view/48
Nivel de acceso:acceso abierto
Materia:Snake
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spelling A PURIFICATION AND CHARACTERIZATION OF HIGH MOLECULAR WEIGHT HEMORRHAGIN PRESENT IN THE SNAKE VENOM Bothrops pictusPURIFICACIÓN Y CARACTERIZACIÓN DE UNA HEMORRAGINA DE ALTO PESO MOLECULAR PRESENTE EN EL VENENO DE LA SERPIENTE Bothrops pictusBellido, Candy Lazo, FannyRodríguez, EdithYarlequé, Armando SnakevenomBothrops pictusmetalloproteasehemorrhageproteolyticHemorraginavenenoserpientemetaloproteasacaseínaA hemorrhagin with metalloprotease activity was purified from the venom of Bothrops pictussnake using Sephadex G-75 molecular gel filtration and DEAE A-50 ionic exchange column.Thus a homogeneus protein entity was obtained with 62 kDa under non reducting conditions.Hemorrhagin is a acid protein, attack both casein and collagen being 0,226 μg as a DHM.Chelating agent such as EDTA as well as 2 ß-mercaptoetanol and DTT produced stronginhibition both caseinolitic and hemorrhagic activities. Optimus pH was 7,5 and heatingtreatment reduced both activities, At 55 °C recovered activity on casein was 30,4%. On theother hand hemorrhagin is an antigenic entity showed on double immunodiffusion test andwas neutralizated fulling with 0,5, 1 and 2 doses of antivenom.A partir de veneno total de la serpiente Bothrops pictus se ha purificado una hemorragina con actividad de metaloproteasa, usando una columna de filtración molecular sobre Sephadex G-75 y otra de intercambio aniónico sobre DEAE Sephadex A-50, equilibradas con buffer acetato de amonio 0,1M pH 5. La proteína en estudio fue obtenida al estado homogéneo con un peso molecular de 62 kDa y es de naturaleza ácida, ataca tanto a la caseína como a la gelatina y es inhibida por EDTA, 2 β-mercaptoetanol y DTT. La dosis hemorrágica mínima (DHM) de la proteína purificada fue de 0,226 μg y esta actividad fue reducida por los mismos agentes. Su pH óptimo es de 7,5 y su estabilidad térmica le permite mantener el 30,4% de su actividad luego del calentamiento a 55 °C. La hemorragina de B. pictus reacciona con el antiveneno botrópico polivalente, generando líneas de precipitina en pruebas de inmunodifusión doble y es neutralizada por el antiveneno usando 0,5, 1 y 2 dosis.Sociedad Química del Perú2016-06-30info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersiontexttextoapplication/pdfhttp://revistas.sqperu.org.pe/index.php/revistasqperu/article/view/4810.37761/rsqp.v82i2.48Revista de la Sociedad Química del Perú; Vol. 82 Núm. 2 (2016): Revista de la Sociedad Química del Perú; 142 - 151Journal of the Chemical Society of Peru; Vol. 82 No. 2 (2016): Journal of Sociedad Química del Perú; 142 - 1512309-87401810-634X10.37761/rsqp.v82i2reponame:Revista de la Sociedad Química del Perúinstname:Sociedad Química del Perúinstacron:SQPspahttp://revistas.sqperu.org.pe/index.php/revistasqperu/article/view/48/4120162016Derechos de autor 2016 Sociedad Química del Perúhttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0/deed.esinfo:eu-repo/semantics/openAccessoai:rsqp.revistas.sqperu.org.pe:article/482020-03-04T04:03:45Z
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