Isolation and partial characterization of a myotoxin from Bothrops atrox snake venom (Ophidia: Viperidae)

• Autores: Huatuco, Sergio, Escobar, Enrique, Yarlequé, Armando
• Formato: artículo
• Fecha de Publicación: 2004
• Institución: Universidad Nacional Mayor de San Marcos
• Repositorio: Revista UNMSM - Revista Peruana de Biología
• Lenguaje: español
• OAI Identifier: oai:ojs.csi.unmsm:article/2436
• Enlace del recurso: https://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/rpb/article/view/2436
• Nivel de acceso: acceso abierto
• Materia: myotoxin; Bothrops atrox; snake venom; myonecrosis; miotoxina; veneno de serpiente; mionecrosis

A myotoxin from Bothrops atrox snake venom was purified by cationic exchange on CM-Sephadex C-50 with 0,05M ammonium acetate pH 7. The myotoxin is a basic protein and by gel filtration and PAGE-SDS was demonstrated that protein has a molecular weight of 27 kDa and two polipeptides chain of 14 kDa each one. The inoculation of myotoxin in gastrocnemius muscle of white mice produce liberation of creatin kinase as well as myonecrosis. The myotoxin has phospholipasic, anticoagulant and edematic activity, but not hemolytic activity.
Se ha purificado una miotoxina del veneno de la serpiente Bothrops atrox, empleando una columna de intercambio catiónico de CM-Sephadex C-50 equilibrada con buffer acetato de amonio 0,05M a pH 7. La miotoxina es una proteína básica, y por cromatografía de filtración y PAGE-SDS se ha determinado que tiene un peso molecular de 27 kDa, estando formada por dos cadenas polipeptídicas de 14 kDa cada una. La inoculación de la miotoxina en el músculo gastrocnemius de ratones albinos produce la liberación de creatina kinasa así como la necrosis del tejido. La miotoxina tiene actividad de fosfolipasa, anticoagulante y edemática, pero no hemolítica.