EXTRACCIÓN DE COLÁGENO PROVENIENTE DE RESIDUOS DEL PROCESAMIENTO DE Engraulis ringens “ANCHOVETA”

Descripción del Articulo

El objetivo del presente trabajo fue extraer el colágeno de los residuos producidos en el procesamiento de anchoveta (conservas y surimi). Para tal efecto, se solubilizaron las proteínas no colagénicas con una solución de hidróxido de sodio 0,1 N y se neutralizaron con lavados sucesivos con agua (pH...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autores: Solari, Armando, Córdova, Javier S.
Formato: artículo
Fecha de Publicación:2015
Institución:Universidad Nacional Mayor de San Marcos
Repositorio:Revista UNMSM - Ciencia e Investigación
Lenguaje:español
OAI Identifier:oai:ojs.csi.unmsm:article/13609
Enlace del recurso:https://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/farma/article/view/13609
Nivel de acceso:acceso abierto
Materia:colágeno
anchoveta
solubilidad proteica
hidroxiprolina
Descripción
Sumario:El objetivo del presente trabajo fue extraer el colágeno de los residuos producidos en el procesamiento de anchoveta (conservas y surimi). Para tal efecto, se solubilizaron las proteínas no colagénicas con una solución de hidróxido de sodio 0,1 N y se neutralizaron con lavados sucesivos con agua (pH cercano a neutro). Luego, los residuos fueron descalcificados con una solución de EDTA 0,5 M, desengrasados con butanol al 10% y finalmente se solubilizaron las proteínas colagénicas con ácido acético 0,5 M y se precipitaron con cloruro de sodio 2,6 M. El colágeno precipitado fue dializado y liofilizado. Se cuantificó el contenido hidroxiprolina (Hip) en los residuos y en el colágeno liofilizado, siendo los valores de 6,5 y 52,9 mg de hidroxiprolina/g de muestra, respectivamente. La solubilidad del colágeno liofilizado disminuyó alrededor de 40% a una concentración de 12% de NaCl. El gel de electroforesis mostró una banda intensa de peso molecular aproximado de 110 kDa que correspondería a las cadenas α1 y α3 de la molécula del colágeno tipo I.
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