Modelo de amplificación quiral de aminoácidos mediante dinámica de Montecarlo - Cruz Simbrón, Rómulo Leoncio (2023)
La termodinámica es el estudio de las transformaciones de la energía y su inevitable disipación en forma de calor. La termodinámica clásica está enfocada en los fenómenos que tiene lugar en o cerca al equilibrio en sistemas energéticamente aislados. Sin embargo, en la naturaleza estamos constantemente frente a sistemas que están lejos de equilibrio. No es sino hasta mediados del siglo veinte que hemos empezado a comprender estos sistemas gracias principalmente a los trabajos pioneros de Ilya Prigogine en la evolución de estructuras disipativas espaciotemporales. Estas estructuras están caracterizadas principalmente por la no linealidad de sus ecuaciones cinéticas, la existencia de puntos de bifurcación, la creación de regiones de orden local y la formación de sistemas complejos. Ejemplos de estos sistemas son los relojes químicos, los flujos turbulentos, los huracanes y principalmente muchos de los fenómenos biológicos. En la presente tesis hemos abordado de manera computacional un proceso fuera del equilibrio que tiene relevancia en el estudio de la evolución química de la vida. La presente tesis aborda el fenómeno de la amplificación quiral de aminoácidos en un proceso de cristalización. Mediante un modelo de red cuadrada (“lattice model”) y usando la dinámica de Montecarlo con cadenas de Markov, simulamos computacionalmente el crecimiento rápido del exceso enantiomérico en solución partiendo de una mezcla racémica o cercana al punto racémico. Se busca comprender el efecto de variables como la temperatura, el exceso enantiomérico total, la concentración total o las constantes que definen las energías de interacción, en la concentración o en el exceso enantiomérico en solución. Se ha logrado reproducir cualitativa y cuantitativamente los resultados obtenidos por Klussmann al estudiar la cristalización de la prolina o serina. Nuestro modelo predice también la estabilidad de los clústeres de prenucleación en la región de sobre saturación, así como la preferencia hacia la homoquiralidad de estos clústeres. Por otro lado, el modelo reproduce muy bien las propiedades de la región de saturación y nos permite determinar que la solubilidad de los aminoácidos en solución sigue la ecuación de Van't Hoff. El exceso enantiomérico en solución está determinado de acuerdo con nuestro modelo por el valor de las constantes C1 y C2 que definen la energía de interacción entre pares de aminoácidos de igual quiralidad y el grupo de cuatro aminoácidos de quiralidad alternada. Si el valor de la constante C1 es muy pequeño respecto al valor de la constante C2 el sistema muestra una gran amplificación quiral. Este último hecho se debe a que la constante C2 favorece una mezcla racémica y deja en solución una mezcla suficientemente enantiopura. El modelo predice también que las bajas temperaturas favorecen la amplificación quiral de aminoácidos. Las mayores temperaturas originan una mayor movilidad de las moléculas de aminoácidos y por ende generan mayor cantidad de aminoácidos L o D en solución, esto origina un descenso en el exceso enantiómero en solución con respecto a lo casos de bajas temperaturas en los cuales las movilidades son más restringidas y los cristales racémicos son más estables.