Estudio de la interacción entre la proteína Xantino oxidoreductasa (2E1Q) y la molécula Dióxido de cloro mediante el uso de métodos de acoplamiento molecular docking - Juarez Bueno, Lourdes Roxana (2025)
Introducción: Estudio “in sillico” de la interacción entre Xantino oxidoreductasa humana (XORh) y el dióxido de cloro, a través del acoplamiento molecular “docking”. Metodología: La secuencia de XORh (Yamaguchi Y. 2007) cristalizada mutante (Glu803Val), obtenida de RCSB-PDB, naturalizada en dinámica molecular y la topología del dióxido de cloro obtenida en línea LigParGen. Se determinó las zonas drogables, se analizó las energías de interacción en 3200 eventos con 10 repeticiones, generando un total de 32,000 modelos resultantes. Resultados: Las interacciones específicas en 9 bolsillos y 11 agrupaciones, el primer grupo ocupa el primer bolsillo con 31,160 ocurrencias y cinco conformaciones, una energía de ligazón de (-3.45 kcal/mol). Los residuos de interacción: SER-69-123-347-875-908-929-1257, GLY-38-42-49-260-914, ASP-873, GLU-140-263 y THR-39-87-262-871-910, HIS-841, GLN-144-341-919, ASN-351-870-1087, CYS-48, ARG-830-943, VAL-259-345, ALA-50-142, LEU-36-874, PHE-912-1233. Discusión: El dióxido de cloro interacciona con 2E1Q, en el bolsillo uno hasta con cinco conformaciones, los residuos de contacto con aminoácidos polares sin carga a pH 7 (tipo Asn351, Ser347, Gly260) y apolares tipo (Val259, Val345). El bolsillo 3 con los residuos aminoacídicos de carácter polar sin carga a pH 7 (Asn870, Thr871, Ser908) como segunda ocurrencia de interacción. Conclusiones: Los residuos involucrados en diversas conformaciones o son polares sin carga neta a pH 7 y/o son apolares sin carga neta, El dióxido de cloro pueden tener una interacción de retrodonación electrónica. El dióxido de cloro interacciona con 2E1Q, a través de los resíduos Gly260 y Val259, con el cofactor Flavin-adenin dinucleótido, punto clave en la cinética de la XOR, en los agrupamientos uno, dos y tres.